Перший синтетичний іммобілізований фермент був створений у 1950-х роках включення ферменту в полімерні матриці або зв'язування з речовинами-носіями. Також була застосована процедура перехресного зшивання шляхом перехресного зшивання білка окремо або разом з додаванням інертних матеріалів.
Традиційно для іммобілізації ферментів використовуються чотири методи, а саме (1) нековалентна адсорбція та осадження, (2) фізичне захоплення, (3) ковалентне приєднання та (4) біокон’югація (Рис. 2). Зв'язування опори може бути фізичним або хімічним, залучаючи слабкі або ковалентні зв'язки.
[47] Існує чотири основні методи іммобілізації ферментів, а саме: адсорбція, захоплення, ковалентне та перехресне зшивання (Малюнок 1). Однак не один метод є ідеальним для всіх молекул або цілей, враховуючи складну природу білкової структури.
Приклади інертних матеріалів включають: скло, кремнієві кульки, альгінат натрію. Перевага/мета імболізації ферменту полягає в тому, щоб запобігти осіданню ферменту на дні контейнера та забезпечити реакцію всього ферменту з усім субстратом. 1. До іммобілізованого ферменту в скляній воронці додайте сахарозу 2.
Ферменти були іммобілізовані ковалентне зв'язування з полімерними носіями, шляхом захоплення в зшиті полімерні гелі або шляхом фізичної адсорбції на відповідних матеріалах, таких як іонообмінники, зі збереженням активності.
Іммобілізація дозволяє повторно використовувати фермент протягом тривалого періоду часу та дозволяє легше відокремити каталізатор від продукту. Крім того, іммобілізація покращує багато властивостей ферментів, таких як продуктивність в органічних розчинниках, толерантність до pH, термостабільність або функціональну стабільність.