На відміну від багатьох ферментів, алостеричні ферменти не підкоряються кінетиці Міхаеліса-Ментена. Причина цього в тому, що алостеричні ферменти повинні враховувати кілька активних центрів і кілька субодиниць. Таким чином, алостеричні ферменти показують сигмоподібну криву, показану вище.
Сигмоїдна кінетика розглядається як адаптивна особливість глюкокіназ до підвищення ефективності поглинання печінкою глюкози при мінливих концентраціях у крові внаслідок коливань кількості харчової глюкози.
Ферменти, які демонструють позитивну кооперативність, зазвичай утворюють сигмоподібну або S-подібну криву, тоді як ферменти з негативною кооперативною здатністю або некооперативні ферменти мають гіперболічну криву. Коефіцієнт Хілла використовується для визначення типу кооперативної здатності ферменту при зв’язуванні субстрату.
Кінетичні властивості алостеричних ферментів часто пояснюють термінами конформаційна зміна між низькоактивним, низькоафінним «напруженим» або Т-станом і високоактивним, високоафінним «розслабленим» або R-станом. Було показано, що ці структурно відмінні форми ферментів існують у кількох відомих алостеричних ферментах.
Алостеричні ферменти мають ан S-подібна крива для швидкості реакції проти концентрації субстрату. Фермент є гетеротрофним, якщо модулятор має структуру, відмінну від структури субстрату.
Сигмоподібна форма кривої дисоціації через зв'язування кисню з гемоглобіном. Оскільки перша молекула кисню зв’язується з гемоглобіном, вона збільшує спорідненість другої молекули кисню до зв’язування. Згодом гемоглобін притягує більше кисню.